Hemoglobin vs myoglobin

Hemoglobin และ Myoglobin

Myoglobin และ hemoglobin เป็น hemoproteins ที่มีความสามารถในการยึดเกาะกับโมเลกุลออกซิเจน โปรตีนเหล่านี้เป็นโปรตีนตัวแรกที่มีโครงสร้างสามมิติที่สามารถแก้ปัญหาด้วยผลึก X-ray ได้ โปรตีนเป็นโพลิเมอร์ของกรดอะมิโนที่เข้าร่วมผ่านทางพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนเป็นหน่วยการสร้างของโปรตีน. ขึ้นอยู่กับรูปร่างโดยรวมของพวกเขาโปรตีนเหล่านี้มีการจัดหมวดหมู่ภายใต้โปรตีน globular โปรตีนรูปทรงกลมมีรูปทรงกลมหรือรูปวงรี คุณสมบัติที่แตกต่างกันของโปรตีนที่เป็นเอกลักษณ์ของโลกทรงกลมเหล่านี้ช่วยให้ร่างกายสามารถเปลี่ยนโมเลกุลของออกซิเจนระหว่างพวกมันได้ เว็บไซต์ที่ใช้งานของโปรตีนพิเศษเหล่านี้ประกอบด้วยธาตุเหล็ก (II) protoporphyrin IX ที่ห่อหุ้มไว้ในกระเป๋ากันน้ำ

Myoglobin

Myoglobin เกิดเป็นโปรตีน monomeric ซึ่ง globin ล้อมรอบ heme มันทำหน้าที่เป็นผู้ให้บริการรองของออกซิเจนในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ เมื่อเซลล์กล้ามเนื้อกำลังทำงานพวกเขาต้องมีออกซิเจนเป็นจำนวนมาก เซลล์กล้ามเนื้อใช้โปรตีนเหล่านี้เพื่อเร่งการแพร่กระจายของออกซิเจนและใช้ออกซิเจนในช่วงเวลาที่หายใจได้ดี โครงสร้างระดับตติยภูมิของ myoglobin คล้ายคลึงกับโครงสร้างโปรตีน globule ที่ละลายน้ำได้ทั่วไป

ห่วงโซ่ polypeptide ของ myoglobin มี 8 αเอนริเก้ด้านขวาที่แยกจากกัน โมเลกุลโปรตีนแต่ละตัวมีกลุ่ม heme prothetic และส่วนที่เหลือของ heme จะมีอะตอมของอะตอมของอะตอมเหล็ก ออกซิเจนถูกผูกไว้โดยตรงกับอะตอมของธาตุเหล็กในกลุ่มเทียมเทียม

Hemoglobin

เฮโมโกลบินเป็นโปรตีน tetrameric ซึ่งในแต่ละยูนิตประกอบด้วย globin ล้อมรอบ heme เป็นผู้ให้บริการออกซิเจนทั้งระบบ มันผูกโมเลกุลของออกซิเจนและจากนั้นจะถูกส่งผ่านทางเลือดโดยเซลล์เม็ดเลือดแดง

ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง, ออกซิเจนจะแพร่กระจายผ่านเนื้อเยื่อปอดเข้าไปในเซลล์เม็ดเลือดแดง เนื่องจากฮีโมโกลบินเป็น tetramer จึงสามารถผูกโมเลกุลของออกซิเจนได้ในครั้งเดียว ออกซิเจนที่ถูกปกคลุมแล้วกระจายไปทั่วร่างกายและถ่ายออกจากเซลล์เม็ดเลือดแดงไปยังเซลล์ที่หายใจได้ ฮีโมโกลบินจากนั้นจะใช้ก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์และส่งคืนกลับไปยังปอด ดังนั้นฮีโมโกลบินจึงทำหน้าที่ในการส่งมอบออกซิเจนที่จำเป็นสำหรับการเผาผลาญของเซลล์และกำจัดของเสียที่เกิดจากก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์

เฮโมโกลบินประกอบด้วยหลายสายโซ่ polypeptide ฮีโมโกลบินของมนุษย์ประกอบด้วยα (alpha) สองตัวและยูนิตย่อยβ (เบต้า) สองตัว แต่ละ subunit αมี 144 ตกค้างและแต่ละ subunit -βมี 146 ตกค้าง ลักษณะโครงสร้างของยูนิตα (alpha) และβ (beta) คล้ายกับ myoglobin

Hemoglobin vs Myoglobin

•เฮโมโกลบินจะขนส่งออกซิเจนในเลือดในขณะที่ myoglobin จะขนส่งหรือจัดเก็บออกซิเจนในกล้ามเนื้อ

• Myoglobin ประกอบด้วยโซ่ polypeptide เดียวและ hemoglobin ประกอบด้วยหลายสายโซ่ polypeptide

•แตกต่างจาก myoglobin ความเข้มข้นของเฮโมโกลบินในเม็ดเลือดแดงสูงมาก

ตอนเริ่มต้น myoglobin จะจับโมเลกุลออกซิเจนได้อย่างง่ายดายและเมื่อเร็ว ๆ นี้อิ่มตัว กระบวนการมีผลผูกพันนี้มีความรวดเร็วในการใช้ myoglobin มากกว่าในเฮโมโกลบิน เฮโมโกลบินเริ่มมีความสัมพันธ์กับออกซิเจนอย่างรุนแรง

• Myoglobin เกิดเป็นโปรตีน monomeric ในขณะที่ฮีโมโกลบินเกิดเป็นโปรตีน tetrameric

•สองชนิดของโซ่ polypeptide (สองα-chains และสองβ chains) มีอยู่ในฮีโมโกลบิน

• Myoglobin สามารถจับโมเลกุลออกซิเจนหนึ่งตัวเรียกว่าโมโนเมอร์ขณะที่เฮโมโกลบินสามารถจับโมเลกุลออกซิเจนได้สี่ตัวเรียกว่า tetramer

• Myoglobin ช่วยให้ออกซิเจนแน่นกว่าฮีโมโกลบิน

•เฮโมโกลบินสามารถจับและกำจัดทั้งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ซึ่งแตกต่างจาก myoglobin